诱导动力学-停流流动注射光度法测定水中铁的价态分布

依据Ｆｅ（Ⅱ）－Ｃｒ（Ⅵ）－Ⅰ＾－氧化还原反应的诱导作用,提出了诱导动力学－停流光度法测定Ｆｅ（Ⅱ）的方法并建立了测定条件：〔Ｃｒ（Ⅵ）〕＝１．８×１０＾－３ｍｌｌ·Ｌ＾－１,〔Ⅰ〕＝２．０×１０＾－２ｍｏｌ·Ｌ＾－１,ｐＨ＝１．９,５９０ｎｍ;在此条件下,线性范围为０－２．２μｇ·ｍＬ＾－１,检测限为０．００９μｇ·ｍＬ＾－１Ｆｅ（Ⅱ）;２５倍的Ｆｅ（Ⅲ）对测定无干扰。测定Ｆｅ（Ⅲ）后,将Ｆｅ（     

污水中黄磷的光度测定法

用一种新的分光光度法测定废水和轻度污染河水中的黄磷.水中的黄磷经有机溶剂萃取后,与硝酸银溶液反应生成亮黄色,可于分光光度计上比色测定.检测下限0.01μg;相对标准偏差0％—8％;回收率88％—100％·与磷钼酸盐光度法比较.本方法简单、快速、灵敏度高、选择性好,无毒安全.     

高灵敏度光度法测定地表水中硝酸盐和亚硝酸盐氮

本文详细研究了在硫酸介质中,邻苯氨基苯甲酸与NO_3~-和NO_2~-离子显色体系的光度性质与形成条件。结果表明,显色产物的最大吸收λ_(?)位于560—565nm。在此波长下,表观摩尔吸光系数分别为:ε′NO_3~-=1.07×10~5和ε′NO_2~-=1.77×10~5。符合Beer定律的浓度范围为:0.03—0.15 μg/ml(NO_2~--N)和0.05—0.20 μg/ml(NO_3~--N)。据此,拟定了分光光度联合训定NO_3~--N和NO_2~--N的新方法,应用于地表水的测定,得到了满意的结果。     

Cu－T(4－MOP)PS4光度法间接测定水中可溶性硫化物

利用Ｃｕ２＋与水中的Ｓ２－形成难溶的ＣＵＳ,剩余Ｃｕ２＋的含量用Ｔ（４－ＭＯＰ）ＰＳ４光度法测定,间接求得Ｓ２－的含量．研究了沉淀和显色的最佳条件．在ＰＨ８．５左右,形成难溶的ＣｕＳ,过量的铜在ｐＨ４．０用Ｔ（４－ＭＯＰ）ＰＳ４显色,然后用稀ＨＣｌ酸化至ＰＨ２．３左右测定,以提高方法的选择性,并探讨了共存离子的干扰情况．Ｓ２－的含量在０－０．２０μｇ／ｍｌ范围内符合比尔定律,相关系数ｒ＝０．９９９５,回收率为９４．０２％－１００．８％．建立的方法用于废水中可溶性硫化物的测定,结果与标准方法一致．     

导数光谱法同时测定人发中微量铜和锌

研究了以５－Ｂｒ－ＰＡＤＡＰ作显色剂,利用三阶导数光谱法,在碱性介质中同时测定铜和锌。该法测定铜,锌的表观三阶导数摩尔吸光系数分别为１．０×１０＾５一３．０×１０＾５,同时解决也谱带相互重叠干扰问题,对人发中铜和锌进行测定,得到了满意结果。     

催化光度法测定水中痕量亚硝酸根

基于亚硝酸根对溴酸钾氧化结果紫而使其褪色的催化作用,建立了灵敏的催化光度测定痕量亚硝酸根的新方法,测定范围为０．０２－０．１６μｇ／ｍＬ,用于水样中亚硝酸根的测定,获得了满意结果。     

紫外可见分光光度法测定湖泊沉积物中的色素

对新疆博斯腾湖沉积物柱样中叶绿素、胡萝卜素、颤藻黄素和蓝藻黄素等几种色素进行了提取并用紫外可见分光光度法进行测定 ,计算了沉积物中几种色素的含量。沉积物中色素指标的分析 ,可以帮助揭示博斯腾湖的环境、历史气候变化等特征     

水样中镉镍的两次双波长分光光度法测定

研究采用两次双波长分光光度法 ,一次采用双峰双波长法 ,一次采用系数补偿法同时测定水样中的镉和镍。实验结果表明 ,以 5 Br PADAP为显色剂 ,镉和镍的最大吸收峰分别为 544 .8nm和 559.2nm ,最小吸收峰均为 430nm ;镉镍的线性范围为 1～ 1 6μg/ 2 5mL。此法的灵敏度同单波长法相比有明显的提高 ,应用于合成和电镀水样中的镉镍的测定 ,均得到了满意的结果。     

流动注射分光光度法测定水中痕量氟化物

研究并建立了测定水中痕量氟化物的氟试剂（ＡＬＣ）－流动注射分光光度法。将水样注入到水载流中,与ＡＬＣ－Ｌａ丙酮水溶液混合,在５０℃时反应生成蓝色三元络合物,在分光光度计上于波长６１８ｍｍ处进行检测。Ｆ＾－测定的线性范围为０．０４－３．０ｍｇ／Ｌ,检出限为０．０３６ｍｇ／Ｌ。     

Characterization on the toxic mechanism of two fluoroquinolones to trypsin by spectroscopic and computational methods

Abstract

Ciprofloxacin (CPFX) and enrofloxacin (ENFX), two of the most widely used fluoroquinolones (FQs), pose a great threat to humans and the ecosystem. In this study, the toxic mechanisms between the two FQs and trypsin were evaluated by means of multiple spectroscopic methods, as well as molecular docking. During the fluorescence investigations, both FQs quenched the intrinsic fluorescence of trypsin effectively, which was due to the formation of moderately strong complexes (mainly through van der Waals forces and hydrogen bonds). The binding of two FQs not only caused the conformational and micro-environmental changes of trypsin, but also changed its molecular activity; shown by the UV–Visible absorption spectroscopy, synchronous fluorescence spectroscopy, and functional tests. The established methods in this work can help to comprehensively understand the transport of FQs in the human body.